Структура одного белка определяется группой генов. Функции и структура белка. Синтез белка завершается в момент

1. Структура одного белка определяется:

1) группой генов 2) одним геном

3) одной молекулой ДНК 4) совокупностью генов организма

2. Один триплет ДНК несет информацию о:

1) последовательности аминокислот в молекуле белка

2) признаке организма 3) аминокислоте в молекуле синтезируемого белка

4) составе молекулы РНК

3. Теорию матричного синтеза предложил:

1) Дж. Уотсон 3) Г. Де Фриз 2) Н. Кольцов 4) Т. Морган

4. Ген кодирует информацию о последовательности мономеров в молекуле:

1) т-РНК 3) белка 2) гликогена 4) ДНК

5. Какой из процессов происходит в клетках любого строения и функции:

1) синтез белков 3) обмен веществ 2) митоз 4) мейоз

6. Антикодонами называются триплеты:

1) ДНК 3) т-РНК 2) и-РНК 4) р-РНК

7. Понятие «транскрипция» относится к процессу:

1) удвоения ДНК 2) синтеза и-РНК на ДНК

3) перехода и-РНК на рибосомы 4) создания белковых молекул на полисоме

8. Пластический обмен состоит преимущественно из реакций:

1) распада органических веществ 2) распада неорганических веществ

3) синтеза органических веществ 4) синтеза неорганических веществ

9. Участок молекулы ДНК, несущий информацию об одной молекуле бела - это: 1) ген 2) фенотип 3) геном 4) генотип

10. Синтез белка в прокариотической клетке происходит:

1) на рибосомах в ядре 2) на рибосомах в цитоплазме 3) в клеточной стенке

4) на внешней поверхности цитоплазматической мембраны

11. Транскрипция у эукариот происходит в:

1) цитоплазме 2) эндоплазматическом ретикулуме 3) лизосомах 4) ядре

12. Синтез белка происходит в:

1) гранулярном эндоплазматическом ретикулуме

2) гладком эндоплазматическом ретикулуме 3) ядре 4) лизосомах

13. Процесс трансляции не происходит:

1) в цитоплазме 2) в ядре 3) в митохондриях

4) на мембранах шероховатой эндоплазматической сети

14. Одна аминокислота кодируется:

1) четырьмя нуклеотидами 2) двумя нуклеотидами

3) одним нуклеотидом 4) тремя нуклеотидами

15. Триплету нуклеотидов АТЦ в молекуле ДНК будет соответствовать кодон молекулы и-РНК:

1) ТАГ 2) УАГ 3) УТЦ 4) ЦАУ

16. На мембранах гранулярной эндоплазматической сети происходит синтез: 1) АТФ; 2) углеводов; 3) липидов; 4) белков.

17. Из общего содержания РНК клетки на долю и-РНК приходится примерно: 1) 0, 5-1 %; 2) 10 %; 3) 50 %; 4) 90%.

18. Среди молекул РНК больше всего по количеству:

1) т-РНК; 3) р-РНК; 2) и-РНК; 4) всех видов РНК примерно поровну.

В 1. Выберите признаки, соответствующие особенностям белкового обмена в организме человека.

A) Расщепление молекулы белка до аминокислот происходит в клетках

Б) Расщепление молекулы белка до аминокислот происходит в пищеварительном тракте

B) Конечными продуктами распада являются углекислый газ, вода, мочевина и другие вещества

Г) Конечными продуктами распада являются глюкоза, жирные кислоты

Д) Суточная потребность составляет 100-150 г

Е) Суточная потребность в белках - 400-600 г

В 2. Определите последовательность реакций матричного синтеза белка

A) Объединение и-РНК с рибосомой

Б) Ферментативный разрыв водородных связей молекулы ДНК

B) Синтез и-РНК на участке одной из цепей ДНК

Г) Объединение т-РНК с рибосомой и узнавание своего кодов

Д) Присоединение аминокислоты к т-РНК

Е) Отделение белковой цепи от т-РНК

В 3. Соотнесите особенности процессов биосинтеза белка и фотосинтеза

Особенности процесса

1) Завершается образованием углеводов

2) Исходные вещества - аминокислоты

3) В основе лежат реакции матричного синтеза

4) Исходные вещества - углекислый газ и вода

5) АТФ синтезируется в ходе процесса

6) АТФ используется для протекания процесса

Процессы

А) Биосинтез белка

Б) Фотосинтез

В 4. Установите соответствие между биологическим процессом и его свойствами:

СВОЙСТВОВ 4. Установите соответствие между биологическим процессом и его свойствами:

СВОЙСТВО

А) представляет собой синтез РНК на матрице ДНК

Б) происходит в цитоплазме

В) удвоение молекулы ДНК

Г) происходит на рибосомах

Д) представляет собой синтез белка

БИОЛОГИЧЕСКИЙ ПРОЦЕСС

1) транскрипция

2) трансляция

3) репликация

В 5. Укажите последовательность явлений и процессов, происходят в процессе синтеза белка:

A) поступление молекулы иРНК из ядра в цитоплазму

Б) взаимодействие молекулы тРНК, несущей первую аминокислоту данного белка, с рибосомой в комплексе с иРНК

B) образование пептидной связи

Г) синтез молекулы иРНК на матрице ДНК

Д) терминация трансляции

Е) связывание молекулы иРНК с рибосомой

В 6. Постройте последовательность реакций трансляции, выписав цифры в нужном порядке.

A) Присоединение аминокислоты к тРНК

Б) Начало синтеза полипептидной цепи на рибосоме

B) Присоединение иРНК к рибосоме

Г) Окончание синтеза белка

Д) Удлинение полипептидной цепи

Е) Соединение кодона с антикодоном

В 7. Установите последовательность этапов синтеза белка:

A) Попадание фрагмента и-РНК в акцепторный участок функционального центра рибосомы (ФЦР) ;

Б) Присоединение т-РНК с аминокислотой к соответствующему кодону и-РНК в акцепторном участке ФЦР;

B) Перемещение т-РНК с растущим белком в донорный участок ФЦР;

Г) Транскрипция;

Д) Удлинение полипептидной цепи на одну аминокислоту;

Е) Присоединение аминокислот к соответствующим т-РНК.

Биосинтез белка.

1. Структура одного белка определяется:

1)группой генов 2)одним геном

3)одной молекулой ДНК 4)совокупностью генов организма

2. Ген кодирует информацию о последовательности мономеров в молекуле:

1)т-РНК 2) АК 3) гликогена 4) ДНК

3. Антикодонами называются триплеты:

1)ДНК 2) т-РНК 3)и-РНК 4) р-РНК

4. Пластический обмен состоит преимущественно из реакций:

1)распада органических веществ 2)распада неорганических веществ

3)синтеза органических веществ 4)синтеза неорганических веществ

5. Синтез белка в прокариотической клетке происходит:

1)на рибосомах в ядре 2)на рибосомах в цитоплазме 3)в клеточной стенке

6. Процесс трансляции происходит:

1)в цитоплазме 2)в ядре 3)в митохондриях

4)на мембранах шероховатой эндоплазматической сети

7. На мембранах гранулярной эндоплазматической сети происходит синтез:

1)АТФ; 2)углеводов; 3) липидов; 4)белков.

8. Один триплет кодирует:

1.одну АК 2 один признак организма 3. несколько АК

13. Этапы биосинтеза белка.

1.транскрипция, трансляция 2.трансформация, трансляция

3.трансорганизация, транскрипция

14. Антикодон т-РНК состоит из нуклеотидов УЦГ. Какой триплет ДНК ему комплементарен?

1.УУГ 2. ТТЦ 3. ТЦГ

2) молекула, состоящая из двух новых цепей ДНК

4) дочерняя молекула, состоящая из одной старой и одной новой цепи ДНК

18. Матрицей для синтеза молекулы иРНК при транскрипции служит:

1) вся молекула ДНК 2) полностью одна из цепей молекулы ДНК

4) в одних случаях одна из цепей молекулы ДНК, в других– вся молекула ДНК.

19.Процесс самоудвоения молекулы ДНК.

1.репликация 2.репарация

3. реанкорнация

20. При биосинтезе белка в клетке энергия АТФ:

1) расходуется 2) запасается

21. В соматических клетках многоклеточного организма:

1) различный набор генов и белков 2) одинаковый набор генов и белков

3) одинаковый набор генов, но разный набор белков

23. Какой из процессов не происходит в клетках любого строения и функции:

1)синтез белков 2) обмен веществ 3)митоз 4) мейоз

24. Понятие «транскрипция» относится к процессу:

1)удвоения ДНК 2)синтеза и-РНК на ДНК

3)перехода и-РНК на рибосомы 4)создания белковых молекул на полисоме

25. Участок молекулы ДНК, несущий информацию об одной молекуле белка - это:

1)ген 2)фенотип 3)геном 4)генотип

26. Транскрипция у эукариот происходит в:

1)цитоплазме 2)эндоплазматической мембране 3)лизосомах 4)ядре

27.Синтез белка происходит в:

1)гранулярном эндоплазматическом ретикулуме

2)гладком эндоплазматическом ретикулуме 3)ядре 4) лизосомах

28. Одна аминокислота кодируется:

1)четырьмя нуклеотидами 2)двумя нуклеотидами

29. Триплету нуклеотидов АТЦ в молекуле ДНК будет соответствовать кодон молекулы и-РНК:

1) ТАГ 2) УАГ 3) УТЦ 4) ЦАУ

30. Знаки препинания генетического кода:

1.кодируют определённые белки 2. запускают синтез белка

3. прекращают синтез белка

31. Процесс самоудвоения молекулы ДНК.

1.репликация 2.репарация 3.реанкорнация

32. Функция и-РНК в процессе биосинтеза.

1.хранение наследственной информации 2.транспорт АК на рибосомы

33. Процесс, когда т-РНК приносят аминокислоты на рибосомы.

1.транскрипция 2.трансляция 3.трансформация

34. Рибосомы, синтезирующие одну и ту же белковую молекулу.

1.хромосома 2.полисома 3.мегахромосома

35. Процесс, при котором аминокислоты образуют белковую молекулу.

1.транскрипция 2.трансляция 3.трансформация

36. К реакциям матричного синтеза относят…

1.репликацию ДНК 2.транскрипцию, трансляцию 3.оба ответа правильные

37.Один триплет ДНК несет информацию о:

1.Последовательности аминокислот в молекуле белка

2.Месте определенной АК в белковой цепи
3.Признаке конкретного организма
4.Аминокислоте, включаемой в белковую цепь

38. В гене закодирована информация о:

1) строении белков, жиров и углеводов 2) первичной структуре белка

3) последовательности нуклеотидов в ДНК

4) последовательности аминокислот в 2-х и более молекулах белков

39. Синтез иРНК начинается с:

1) разъединения ДНК на две нити 2) взаимодействия фермента РНК - полимеразы и гена

40. Транскрипция происходит:

1) в ядре 2) на рибосомах 3) в цитоплазме 4) на каналах гладкой ЭПС

41. Синтез белка не идет на рибосомах у:

1) возбудителя туберкулеза 2) пчелы 3) мухомора 4) бактериофага

42.При трансляции матрицей для сборки полипептидной цепи белка служат:

1) обе цепочки ДНК 2) одна из цепей молекулы ДНК

3) молекула иРНК 4) в одних случаях одна из цепей ДНК , в других– молекула иРНК

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Белки и их функции.
Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.
Белки (протеины, полипептиды) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот . Являются обязательной составной частью всех клеток.
Аминокислоты - углеродные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные (NH2) группы.
Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом . Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.
Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.
Структура белков.
Выделяют несколько уровней:
- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.
Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.
- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.
Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.
- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.
Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.
Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.
- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.
Денатурация белка.
Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН (концентрация йонов водорода), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи (с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.
Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.
Функции белков.
Каталитическая.
В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул (катаболизм) и их синтезе (анаболизм) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.
Структурная.
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная.
Физическая защита. (пример: коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей)

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)

Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Регуляторная.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.
Транспортная.
Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).
Рецепторная.
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.
Строительная.
Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.
Энергетическая.
Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.
Моторная (двигательная).
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).
На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.
Немного видео для понимания о белках:

Одной из особенностей белков является их сложная структурная организация. Все белки обладают первичной, вторичной и третичной структурой, а те, которые в своем составе имеют две и больше ППЦ обладают и четвертичной структурой (ЧС).

Первичная структура белка (ПСБ) – это порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в ППЦ .

Даже одинаковые по своей длине и аминокислотному составу белки могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот можно составить 2 разных дипептида:

При числе аминокислот, равном 20, число возможных комбинаций равно 210 18 . А если учесть, что в ППЦ каждая аминокислота может встретиться больше 1 раза, то число возможных вариантов трудно поддается подсчету.

Определение первичной структуры белка (псб).

ПСБ белков можно определить с помощью фенилтиогидантоинового метода . Этот метод основан на реакции взаимодействия фенилизотиоцианата (ФИТЦ) с α-АК. В результате образуется комплекс этих двух соединений – ФИТЦ -АК . Например, рассмотрим пептидс целью определения его ПСБ, то есть последовательности соединения аминокислотных остатков.

ФИТЦ взаимодействует с концевой аминокислотой (а). Образуется комплекс ФТГ-а , его отделяют от смеси и определяют подлинность аминокислоты а . Например, это – асн и т.д. Последовательно отделяют и идентифицируют все остальные аминокислоты. Это трудоемкий процесс. Определение ПСБ белка среднего размера занимает несколько месяцев.

Приоритет в расшифровке ПСБ принадлежит Сенджеру (1953), который открыл ПСБ инсулина (Лауреат Нобелевской премии). Молекула инсулина состоит из 2х ППЦ – A и B.

А-цепь состоит из 21 аминокислоты, цепь В – из 30. Между собой ППЦ соединяются дисульфидными мостиками. Число белков, ПСБ которых определена, к настоящему времени достигает 1500. Даже небольшие изменения первичной структуры могут существенно изменить свойства белка. В эритроцитах здоровых людей содержится HbA – при замене в -цепи HbA, в 6-м положении глу на вал возникает тяжелейшее заболевание серповидно-клеточная анемия , при которой дети, родившиеся с этой аномалией, погибают в раннем возрасте. С другой стороны, возможны варианты изменения ПСБ, которые не сказываются на его физико-химических и биологических свойствах. Например , HbC содержит в 6-м положении b-цепи вместо глу – лиз, HbС почти не отличается по своим свойствам от HbA, а люди, имеющие в эритроцитах такой Hb, практически здоровы.

Стабильность ПСБ обеспечивается в основном прочными ковалентными пептидными связями и, во вторую очередь, дисульфидными связями.

Вторичная структура белка (всб).

ППЦ белков обладают большой гибкостью и приобретают определенную пространственную структуру или конформацию . В белках различают 2 уровня такой конформации – это ВСБ и третичная структура (ТСБ).

ВСБ – это конфигурация ППЦ, то есть способ ее укладки или скручивания в какую-нибудь конформацию, в соответствии с программой, заложенной в П СБ.

Известны три основных типа ВСБ :

1)  -спираль ;

2) b -структура (складчатый слой или складчатый листок);

3) беспорядочный клубок.

-спираль .

Ее модель предложена В. Полингом. Она наиболее вероятна для глобулярных белков. Для любой системы наиболее устойчивым является состояние, соответствующее минимуму свободной энергии. Для пептидов такое состояние имеет место, когда CO– и NH– группы соединяются между собой слабой водородной связью. В a -спирали NH– группы 1-го аминокислотного остатка взаимодействует с CO–группой 4-ой по счету аминокислотой. В результате пептидный остов образует спираль, на каждый виток которой приходится 3,6 АК-остатка.

1 шаг спирали (1 виток) = 3,6 АК = 0,54 нм, угол подъема – 26°

Закручивание ППЦ происходит по часовой стрелке, то есть у спирали – правый ход. Через каждые 5 витков (18 АК; 2,7 нм) конфигурация ППЦ повторяется.

Стабилизируется ВСБ в первую очередь водородными связями, и во вторую – пептидными и дисульфидными. Водородные связи в 10-100 раз слабее обычных химических связей; однако за счет их большого количества они обеспечивают определенную жесткость и компактность ВСБ. Боковые R-цепи a-спирали обращены к наружи и расположены по разные стороны от ее оси.

b -структура .

Это складчатые участки ППЦ, по форме напоминающие листок, сложенный в гармошку. Слои ППЦ могут быть параллельными, если обе цепи начинаются с N– или С–конца.

Если смежные цепи в слое ориентированы противоположными концами N–С и С–N, то они называются антипараллельными .

паралельные